Hæmoglobin |
Andre navne: (Eng.: Hemoglobin)
Hæmoglobin er et protein sammensat af 4 polypeptidkæder, er dermed et oligomert protein. Hæmoglobin indeh. 2 α -kæder (141 aminosyrer) og 2 β -kæder (146 aminosyrer). Til hver polypeptidkæde er der (ikke kovalent) bundet en hæm-gruppe som biosyntetiseres ud fra porphin. Både α og β-kæderne har omkring 70% α-helixkarakter. α og β-kæderne ligner hinanden i den tertiære struktur der igen ligner myoglobins tertiære struktur. Hæmoglobin kan binde O2 reversibelt og danne oxyhæmoglobin. Hæmoglobin-molekylet kan binde 4 molekyler O2. Den tertiære struktur af hæmoglobin er næsten den samme hos forskellige dyrearter. Den kvaternære struktur skifter ved O2-bindingen. Erythrocytter indeh. ca. 90% hæmoglobin (90% af den totale mgd. protein). Hæmoglobin har lav affinitet for binding af det første O2-molekyle, men når det første O2-molekyle er bundet øges sandsynligheden for binding af de næste O2-molekyler, modsat hvis et O2-molekyle frigøres ved lavt oxygentryk øges sandsynligheden for at de næste afgives. Hæmoglobin-O2 ligevægten påvirkes også af pH.
Se også hæmocyanin, bilirubin, carbonoxid og carbaminogruppe.
Hæmgruppens struktur:
BioSite 4/1,00; 21/5,20